Mua trung gian chất lượng cao từ nhà sản xuất Trung Quốc

Sản phẩm Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-homocysteine(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) là một dẫn xuất axit amin chuyên dụng được bảo vệ bởi Fmoc của axit amin không phổ biến L-homocysteine ​​(Hcy). Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm một khung axit amin tiêu chuẩn với chuỗi bốn carbon kết thúc ở nhóm thiol, nhưng không giống như cysteine, chuỗi bên được mở rộng bởi một nhóm methylene bổ sung. Nhóm thiol của homocysteine ​​được bảo vệ bởi nhóm trityl (Trt) không bền với axit, trong khi α-amine được bảo vệ bởi nhóm 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) không bền với axit tiêu chuẩn.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-threonine, công thức phân tử C₂₃H₂₇NO₅) là dẫn xuất được bảo vệ bằng N‑Fmoc và được bảo vệ bằng chuỗi bên của đồng phân D-enantome không tự nhiên của cực axit amin threonin. Về mặt cấu trúc, phân tử này có nhóm 9‑fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gắn với nitơ α‑amino thông qua liên kết carbamate, với nhóm hydroxyl của chuỗi bên threonine được bảo vệ dưới dạng tert‑butyl ete (tBu). Nhóm Fmoc cung cấp khả năng bảo vệ đầu cuối N trực giao cho quá trình tổng hợp peptide pha rắn Fmoc (Fmoc SPPS) và được phân cắt trong các điều kiện cơ bản nhẹ (20% piperidine trong DMF) mà không ảnh hưởng đến nhóm bảo vệ chuỗi bên tBu không bền với axit.

Fmoc-Asp-OtBu (Nα-Fmoc-L-aspartic acid α-tert-butyl ester) là một dẫn xuất được bảo vệ trực giao của axit L‑aspartic, được coi rộng rãi như một khối xây dựng cơ bản trong quá trình tổng hợp peptide pha rắn Fmoc (SPPS). Về mặt cấu trúc, phân tử này có khung axit L‑aspartic trung tâm: nhóm Nα‑amino được bảo vệ bởi nhóm bazơ 9‑fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc), trong khi axit α‑carboxylic được este hóa chọn lọc thành este tert‑butyl (OtBu). Chiến lược bảo vệ trực giao này giúp loại bỏ axit β-carboxylic chuỗi bên, cho phép nó đóng vai trò là điểm gắn vào chất đỡ rắn hoặc phần đầu C của chuỗi peptit đang phát triển trong SPPS.

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homoserine) là một dẫn xuất axit amin chuyên biệt được bảo vệ bởi Fmoc có nhóm bảo vệ trityl (triphenylmethyl) trên hydroxyl chuỗi bên của homoserine. Xương sống homoserine trình bày một đơn vị methylene bổ sung so với serine, kéo dài chiều dài chuỗi bên thêm một nguyên tử carbon, mang lại sự linh hoạt về hình dạng độc đáo khi được tích hợp vào các peptide tổng hợp. Nhóm bảo vệ trityl thể hiện khả năng chịu axit đặc biệt—có thể phân tách trong điều kiện axit nhẹ chẳng hạn như 1% TFA trong DCM chứa 5% TIS—do đó cho phép nhóm hydroxyl chuỗi bên được biến đổi có chọn lọc trong khi dẫn xuất vẫn được gắn vào chất mang rắn trong quá trình tổng hợp peptit pha rắn (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-L-phenylalanine) là dẫn xuất phenylalanine có cấu hình L có độ tinh khiết cao, được bảo vệ bởi Fmoc có nhóm nitro hút electron ở vị trí para của vòng thơm. Là chất đồng phân đối hình tự nhiên của phenylalanine, cấu hình L duy trì định hướng hóa học lập thể có trong protein và peptit tự nhiên, làm cho Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH trở thành khối xây dựng được ưu tiên để tổng hợp các peptit hoạt tính sinh học mà vẫn giữ được các đặc tính hình dạng và chức năng tự nhiên.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phenylalanine, công thức phân tử C₂₄H₂₁NO₄) là dạng được bảo vệ N-Fmoc của D-enantome của axit amin thơm phenylalanine. Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm nhóm 9‑fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gắn với nitơ α‑amino của D‑phenylalanine thông qua liên kết carbamate, với axit cacboxylic tự do ở đầu C. Nhóm Fmoc trực giao với các nhóm bảo vệ chuỗi bên không bền với axit và nhanh chóng bị phân cắt trong các điều kiện cơ bản nhẹ (thường là 20% piperidine trong DMF), mà không ảnh hưởng đến tính toàn vẹn của chuỗi peptide đang phát triển hoặc liên kết nhựa Wang/Trt.