Các sản phẩm

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homoserine) là một dẫn xuất axit amin chuyên biệt được bảo vệ bởi Fmoc có nhóm bảo vệ trityl (triphenylmethyl) trên hydroxyl chuỗi bên của homoserine. Xương sống homoserine trình bày một đơn vị methylene bổ sung so với serine, kéo dài chiều dài chuỗi bên thêm một nguyên tử carbon, mang lại sự linh hoạt về hình dạng độc đáo khi được tích hợp vào các peptide tổng hợp. Nhóm bảo vệ trityl thể hiện khả năng chịu axit đặc biệt—có thể phân tách trong điều kiện axit nhẹ chẳng hạn như 1% TFA trong DCM chứa 5% TIS—do đó cho phép nhóm hydroxyl chuỗi bên được biến đổi có chọn lọc trong khi dẫn xuất vẫn được gắn vào chất mang rắn trong quá trình tổng hợp peptit pha rắn (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-L-phenylalanine) là dẫn xuất phenylalanine có cấu hình L có độ tinh khiết cao, được bảo vệ bởi Fmoc có nhóm nitro hút electron ở vị trí para của vòng thơm. Là chất đồng phân đối hình tự nhiên của phenylalanine, cấu hình L duy trì định hướng hóa học lập thể có trong protein và peptit tự nhiên, làm cho Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH trở thành khối xây dựng được ưu tiên để tổng hợp các peptit hoạt tính sinh học mà vẫn giữ được các đặc tính hình dạng và chức năng tự nhiên.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phenylalanine, công thức phân tử C₂₄H₂₁NO₄) là dạng được bảo vệ N-Fmoc của D-enantome của axit amin thơm phenylalanine. Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm nhóm 9‑fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gắn với nitơ α‑amino của D‑phenylalanine thông qua liên kết carbamate, với axit cacboxylic tự do ở đầu C. Nhóm Fmoc trực giao với các nhóm bảo vệ chuỗi bên không bền với axit và nhanh chóng bị phân cắt trong các điều kiện cơ bản nhẹ (thường là 20% piperidine trong DMF), mà không ảnh hưởng đến tính toàn vẹn của chuỗi peptide đang phát triển hoặc liên kết nhựa Wang/Trt.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acetamidometyl-L-cysteine) là một dẫn xuất cystein được bảo vệ trực giao trong đó nhóm thiol được che bởi nhóm bảo vệ acetamidomethyl (Acm) và chức năng α-amino được bảo vệ bởi nhóm 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc). Khả năng bảo vệ Acm ổn định với axit trifluoroacetic (TFA), cho phép khử bảo vệ có chọn lọc cysteine ​​thiol trong quá trình tổng hợp peptide pha rắn Fmoc mà không để peptide tiếp xúc với các điều kiện phân cắt axit cần thiết cho các nhóm bảo vệ chuỗi bên tiêu chuẩn.

Fmoc-Gly-OH (N-9-fluorenylmethoxycarbonylglycine) là khối xây dựng axit amin được Fmoc bảo vệ đơn giản nhất. Nhóm Fmoc bảo vệ chức năng α-amino của glycine, cho phép kết hợp nó vào chuỗi peptide trong Fmoc SPPS. Là axit amin nhỏ nhất và linh hoạt nhất về hình dạng, glycine không gây trở ngại không gian chuỗi bên, cho phép Fmoc-Gly-OH được ghép một cách hiệu quả ở tất cả các vị trí của chuỗi peptide với nguy cơ phân biệt chủng tộc tối thiểu.

Sản phẩm là Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-proline, còn được gọi là Fmoc-L-proline), một khối xây dựng nền tảng trong quá trình tổng hợp peptide hiện đại. Về mặt cấu trúc, phân tử này có gốc proline hai vòng - kết hợp duy nhất với amin thứ cấp như một phần của vòng pyrrolidine cứng - được bảo vệ ở đầu N của nó bởi nhóm 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) bazơ không bền, đóng vai trò là nhóm bảo vệ amin tiêu chuẩn vàng trong tổng hợp peptide pha rắn.