Mua trung gian chất lượng cao từ nhà sản xuất Trung Quốc

Dde-Lys(Fmoc)-OH (N-α-1-(4,4-dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidene)ethyl-N-ε-fluorenylmethoxycarbonyl-L-lysine) là dẫn xuất lysine được bảo vệ trực giao kết hợp hai nhóm bảo vệ riêng biệt trên các chức năng α-amino và ε-amino. Nhóm Fmoc (9-fluorenylmethyloxycarbonyl) được gắn vào nhóm α-amino và được loại bỏ có chọn lọc trong điều kiện bazơ nhẹ, điển hình là 20% piperidine trong DMF. Nhóm Dde (1-(4,4-dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-ylidene)ethyl) bảo vệ chuỗi bên ε-amino và trực giao với cả hai hóa chất Fmoc và Boc, cần xử lý bằng hydrazine 2% trong DMF để phân cắt chọn lọc. Chiến lược bảo vệ trực giao này cho phép lắp ráp tuần tự các cấu trúc peptide phức tạp, biến Dde-Lys(Fmoc)-OH trở thành một khối xây dựng thiết yếu để xây dựng các peptide phân nhánh, peptide tuần hoàn, nhiều peptide kháng nguyên (MAP) và peptide được biến đổi đặc hiệu tại chỗ trong quy trình tổng hợp peptide pha rắn (Fmoc SPPS) của Fmoc.

Fmoc-N-Me-Asp(OtBu)-OH (Nα-Fmoc-Nα-methyl-L-aspartic acid β-tert-butyl este) là một dẫn xuất của axit aspartic N-methyl hóa chuyên dụng được thiết kế để kết hợp thành các peptide thông qua quá trình tổng hợp peptide pha rắn Fmoc (Fmoc SPPS). Phân tử này có ba thành phần cấu trúc chính: nhóm Fmoc bazơ không bền bảo vệ đầu α-amino, N-methyl hóa ở vị trí α-amino (truyền đặc tính axit amin N-methyl) và este tert-butyl (OtBu) bảo vệ chuỗi bên axit β-carboxylic. Quá trình N-methyl hóa làm cứng khung xương peptide, làm giảm tính linh hoạt về hình dạng và tăng cường độ ổn định phân giải protein cho các chuỗi peptide - một đặc tính ngày càng được khai thác trong thiết kế các peptide điều trị ổn định về mặt trao đổi chất và các chất kích thích peptid.

Fmoc-Lys(Alloc)-OH (Nα-Fmoc-Nε-allyloxycarbonyl-L-lysine) là một dẫn xuất lysine được bảo vệ trực giao được thiết kế đặc biệt để tổng hợp peptide pha rắn Fmoc (Fmoc SPPS). Phân tử này có hai nhóm bảo vệ trực giao: nhóm Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl) bazơ không bền được cài đặt trên đầu cuối α-amino và nhóm allyloxycarbonyl (Alloc) trực giao bảo vệ chuỗi bên ε-amino. Chiến lược bảo vệ kép này tạo ra một khối xây dựng linh hoạt trong đó nhóm Fmoc có thể được loại bỏ trong các điều kiện piperidine tiêu chuẩn trong quá trình kéo dài chuỗi, trong khi nhóm Alloc vẫn còn nguyên, cho phép loại bỏ và sửa đổi chuỗi bên có chọn lọc ở giai đoạn sau.

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N‑α‑Fmoc‑N‑α‑methyl‑L‑isoleucine) là dẫn xuất axit amin N-methyl hóa không tự nhiên được thiết kế đặc biệt để tổng hợp peptit pha rắn (SPPS) dựa trên Fmoc. Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm một khung isoleucine trong đó nhóm α-amino mang nhóm thế N-methyl và amin thứ cấp được bảo vệ bởi nhóm 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) không bền bazơ. Axit cacboxylic đầu C vẫn còn tự do để liên kết. Sự hiện diện của nhóm N-methyl gây ra hạn chế về hình dạng trong khung peptide, vì các amit N-methyl hóa có các ưu tiên cis/trans khác biệt so với các amit không được thế. Cấu trúc hạn chế này giúp tăng cường tính ổn định trao đổi chất của peptide bằng cách tạo ra liên kết amide chống lại sự phân cắt protein, đồng thời cải thiện tính thấm của màng và khả dụng sinh học qua đường uống trong cả nghiên cứu dược lý in vitro và in vivo. Nhóm Fmoc, được phân cắt trong điều kiện cơ bản nhẹ (20% piperidine trong DMF), trực giao với các nhóm bảo vệ chuỗi bên không bền với axit, đảm bảo khả năng tương thích với các giao thức Fmoc SPPS tiêu chuẩn. Fmoc-N-Me-Ile-OH là khối xây dựng để đưa dư lượng axit amin N‑α‑methyl‑isoleucine vào các peptide tổng hợp bằng cách sử dụng Fmoc SPPS.

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-trityl-L-threonine) là dẫn xuất được bảo vệ chiến lược của axit amin tự nhiên L-threonine, được thiết kế đặc biệt để tổng hợp peptide pha rắn (SPPS) dựa trên Fmoc. Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm khung threonine trong đó nhóm α-amino được bảo vệ bởi nhóm 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) bazơ không bền, trong khi nhóm hydroxyl chuỗi bên được che bởi nhóm bảo vệ trityl (Trt, triphenylmethyl) cồng kềnh, không bền với axit. Axit cacboxylic đầu C vẫn tự do để liên kết với nhựa hoặc với dư lượng axit amin có trước trong chuỗi peptit đang phát triển. Chiến lược bảo vệ kép này — Fmoc bazơ trực giao và Trt không bền axit — cung cấp khả năng kiểm soát chính xác đối với các trình tự loại bỏ bảo vệ trong SPPS.

Fmoc-Glu-OtBu (N‑Fmoc‑L‑glutamic acid 1‑tert‑butyl ester) là dẫn xuất được bảo vệ có chọn lọc của axit amin tự nhiên L‑glutamic acid, được thiết kế đặc biệt để tổng hợp peptide pha rắn (SPPS) dựa trên Fmoc và điều chế peptide γ‑glutamyl. Về mặt cấu trúc, phân tử này bao gồm khung chính axit glutamic trong đó nhóm α-amino được bảo vệ bởi nhóm bazơ 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc), trong khi nhóm γ-carboxyl chuỗi bên được bảo vệ dưới dạng este tert-butyl (OtBu). Nhóm α-carboxyl vẫn tự do để liên kết với nhựa hoặc với dư lượng axit amin có trước trong chuỗi peptit đang phát triển. Chiến lược bảo vệ trực giao này — Fmoc bazơ không bền đối với nhóm α‑amino và este tBu không bền với axit đối với chuỗi bên — cho phép kiểm soát chính xác các trình tự khử bảo vệ trong SPPS. Este tBu bị phân cắt trong điều kiện axit mạnh (thường là 50% TFA trong DCM), trong khi nhóm Fmoc được loại bỏ bằng piperidine trong DMF, cho phép carboxyl chuỗi bên được bộc lộ một cách có chọn lọc sau khi hoàn thành quá trình lắp ráp chuỗi. Khả năng bộc lộ có chọn lọc này làm cho Fmoc-Glu-OtBu trở thành một khối xây dựng không thể thiếu để tổng hợp các este phân nhánh, amit, lactam và lactone có chứa đơn vị glutamyl