Mua trung gian chất lượng cao từ nhà sản xuất Trung Quốc

Fmoc-Thr(tBu)-OH (N-α-Fmoc-O-tert-butyl-L-threonine, CAS 71989-35-0) là dẫn xuất được bảo vệ của axit amin tự nhiên L-threonine, có nhóm 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) bảo vệ chức năng α-amino đầu N và ete tert-butyl bảo vệ chuỗi bên β-hydroxyl. Xương sống threonine chứa hai trung tâm bất đối ở α-carbon và β-carbon, với cấu hình L-threonine tự nhiên (2S,3R). Nhóm tert-butyl (tBu) trên chuỗi bên hydroxyl ổn định trong các điều kiện cơ bản cần thiết để loại bỏ Fmoc nhưng dễ dàng bị phân cắt bởi axit trifluoroacetic (TFA) trong quá trình khử bảo vệ peptide cuối cùng, làm cho Fmoc-Thr(tBu)-OH trở thành khối xây dựng tiêu chuẩn trong quá trình tổng hợp peptide pha rắn dựa trên Fmoc (SPPS). Không giống như hầu hết các axit amin mà việc bảo vệ chuỗi bên là tùy chọn, threonine yêu cầu xử lý cẩn thận nhóm hydroxyl thứ cấp phản ứng của nó - hydroxyl threonine tự do có thể tham gia vào các phản ứng phụ không mong muốn trong quá trình lắp ráp chuỗi, bao gồm cả quá trình acyl hóa dẫn đến peptide phân nhánh và khử nước để tạo thành dehydrobutyrine. Nhóm tBu giải quyết những rủi ro này một cách hiệu quả bằng cách tạo ra chất trơ hydroxyl trong các điều kiện SPPS tiêu chuẩn trong khi vẫn trực giao với chiến lược loại bỏ Fmoc. Logic bảo vệ trực giao này cho phép kết hợp đáng tin cậy các gốc threonine vào chuỗi peptide có độ dài và độ phức tạp bất kỳ, từ các peptide trị liệu đơn giản đến các depsipeptide phức tạp có chứa liên kết este.

Fmoc-Ser(tBu)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-O-tert-butyl-L-serine) là khối xây dựng axit amin được bảo vệ bởi Fmoc tiêu chuẩn có nhóm bảo vệ tert-butyl ete trên chuỗi bên hydroxyl serine. Nhóm Fmoc, giúp bảo vệ chức năng α-amino, được loại bỏ có chọn lọc trong các điều kiện cơ bản nhẹ (20% piperidine trong DMF), trong khi nhóm tert-butyl (tBu) không bền với axit vẫn còn nguyên trong suốt quá trình lắp ráp chuỗi, chỉ bị phân cắt trong bước hủy bảo vệ toàn cầu cuối cùng qua trung gian TFA. Chiến lược nhóm bảo vệ trực giao này—Fmoc bazơ không bền đối với tBu α-amine và tBu không bền với axit đối với chuỗi bên—là nền tảng của quá trình tổng hợp peptide pha rắn Fmoc/tBu tiêu chuẩn (Fmoc SPPS) và được sử dụng trong hầu hết các bộ tổng hợp peptide tự động trên toàn thế giới.

Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-phenylalanine) là khối xây dựng nền tảng trong quá trình tổng hợp peptide pha rắn (SPPS) dựa trên Fmoc, kết hợp nhóm bảo vệ Fmoc bazơ không bền với axit amin L-phenylalanine tự nhiên. Nhóm Fmoc (9‑fluorenylmethyloxycarbonyl) đặc biệt có giá trị trong tổng hợp peptide vì nó có thể được loại bỏ trong điều kiện kiềm nhẹ (thường là 20% piperidine trong DMF) mà không ảnh hưởng đến tính toàn vẹn của khung peptide hoặc nhóm bảo vệ chuỗi bên nhạy cảm với axit. Chuỗi bên benzyl thơm của Fmoc-Phe-OH mang lại tính kỵ nước có thể dự đoán được và các đặc tính cấu trúc cụ thể cho các peptide tổng hợp, khiến nó trở nên cần thiết để đưa các gốc phenylalanine vào các peptide trị liệu, nghiên cứu mối quan hệ hoạt động cấu trúc (SAR) và phát triển peptidomimetic. Cấu trúc phẳng cứng của nhóm Fmoc cũng cho phép có đặc tính tự lắp ráp, trong đó liên hợp Fmoc-Phe đang được nghiên cứu rộng rãi để hình thành hydrogel chức năng và vật liệu sinh học trong kỹ thuật mô và y học tái tạo.

Fmoc-Cys(PrCOOtBu)-OH là một dẫn xuất cysteine ​​được bảo vệ bởi Fmoc có chuỗi bên thioether được chức năng hóa chiến lược kết thúc trong nhóm carboxyl được bảo vệ bằng tert-butyl — cụ thể là nhóm 4-(tert-butoxy)-4-oxobutyl được gắn thông qua một nguyên tử lưu huỳnh vào vị trí β của trục cystein. Nhóm Fmoc (9‑fluorenylmethoxycarbonyl) tạm thời che nhóm α-amino để kiểm soát độ giãn dài từng bước trong quá trình tổng hợp peptit pha rắn (SPPS) và được loại bỏ sạch trong các điều kiện bazơ nhẹ (thường là 20% piperidine trong DMF) mà không ảnh hưởng đến khả năng bảo vệ chuỗi bên không bền với axit hoặc liên kết peptit-nhựa. Trong khi đó, este tert-butyl ở đầu cuối của miếng đệm C3 cung cấp khả năng bảo vệ carboxyl trực giao, cho phép axit cacboxylic chuỗi bên được bộc lộ một cách có chọn lọc trong các điều kiện phân cắt có tính axit (ví dụ: TFA) trong khi khả năng bảo vệ Fmoc ở đầu N vẫn còn nguyên vẹn. Chiến lược bảo vệ trực giao này đặc biệt có giá trị trong việc lắp ráp các peptide phân nhánh phức tạp, liên hợp peptide-thuốc và peptide tuần hoàn trong đó chuỗi bên cysteine ​​yêu cầu thao tác hóa học có chọn lọc.

Với công thức phân tử C₂₁H₃₈O₄S₃, MDS-06-06 là một đồng phân cấu trúc của tiêu chuẩn tạp chất đặc trưng trước đó có cùng thành phần thực nghiệm và trọng lượng phân tử. Phân tử này chứa một nửa este trung tâm được liên kết với nhiều chuỗi béo chứa thioether, một sự sắp xếp cấu trúc mang lại cả tính kỵ nước và đặc tính hấp thụ tia cực tím riêng biệt phù hợp để phát hiện HPLC. Sự hiện diện của ba nguyên tử lưu huỳnh được nhúng trong các mạch chính hydrocarbon bão hòa, có thể ở dạng kết nối thay thế so với đối tác đồng phân của nó, tạo ra một cấu trúc ba chiều riêng biệt xác định hành vi lưu giữ sắc ký độc đáo của nó. Sự sắp xếp cụ thể này của giàn giáo poly-thioether, với nhiễm sắc thể este đặc trưng của nó, làm cho MDS-06-06 trở thành chất đánh dấu khác biệt về cấu trúc liên quan đến việc xác định hồ sơ tạp chất toàn diện của các công thức solifenacin succinate.

MDS-06-03 là tiêu chuẩn tham chiếu tạp chất dược phẩm chuyên dụng được sử dụng chủ yếu trong việc phát triển và kiểm soát chất lượng các công thức solifenacin succinate. Nó là hợp chất hoặc sản phẩm phân hủy có liên quan được xác định trong quá trình phát triển phương pháp chỉ ra độ ổn định. Hợp chất này có chức năng như một chất đánh dấu phân tích quan trọng để xác định tạp chất trong các loại thuốc trị bàng quang hoạt động quá mức.